インテグリンは細胞表面の原形質膜にあるタンパク質で、細胞接着分子であり、細胞外マトリックスのレセプターとして細胞-細胞外マトリックスの細胞接着（細胞基質接着）の主役である。

また、インテグリンは癌細胞の浸潤転移に関わる細胞接着において重要な役割を果たしているが、インテグリンの安定化・活性化に関わる仕組みは未知の部分が多い。

癌の難治性の原因は、発生、増殖から転移による新たな癌病巣の全身への拡散にあり、転移する際に、癌細胞は強力な運動能を獲得しており、インテグリンがその運動能を発揮する際の細胞接着分子であることが明らかになっている。

しかし、いかにしてインテグリンががん細胞内で活性化され働くようになるのかについては今なお未解明の部分が多い。

ヒトの体には水酸化酵素群といわれる分子グループが存在し、核酸やタンパク質など様々な物質を水酸化して正常の体内環境を調整しているが、この数十種類の水酸化酵素の１つである「PLOD2」が癌細胞では高い活性化状態にあることが分かっている。

今回、このPLOD2 の産生を阻害すると癌細胞の運動性が著しく減弱し、PLOD2 はインテグリンに直接反応してインテグリンタンパクの水酸化を起こし分子の安定化と機能の活性化に働いていることが明らかになった。

また、PLOD2 のない癌細胞ではインテグリンタンパクの分解が起こり、癌の体内転移巣が劇的に減少することが、マウスを用いた実験で確認された。

このことにより、インテグリンによる癌転移には水酸化酵素 PLOD2 の存在が必要であることが新たに解明され、PLOD2 酵素特異的阻害剤を開発することにより、インテグリンの発現・機能化そのものの段階で癌転移を抑制する治療法の創出が期待される。